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研究蛋白質(zhì)的水解作用可以為研究蛋白質(zhì)的組成和結(jié)構(gòu)提供有價值的資料。根據(jù)蛋白質(zhì)的水解程度，可以分為完全水解和部分水解兩種。完全水解（或稱徹底水解），得到的水解產(chǎn)物是各種氨基酸的混合物；部分水解（或稱不完全水解），得到的產(chǎn)物是各種大小不等的肽段和氨基酸。蛋白質(zhì)可以被酸、堿或蛋白酶催化水解。

酸水解：常用硫酸或鹽酸，使用最廣泛的是鹽酸。酸水解的優(yōu)點(diǎn)是：不引起氨基酸的消旋作用（得到的是L-氨基酸，不產(chǎn)生D-氨基酸）。缺點(diǎn)是：色氨酸全部被酸破壞，絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。由于甲基磺酸具有許多優(yōu)點(diǎn)，目前，常用它代替鹽酸水解蛋白質(zhì)。

堿水解：常用氫氧化鈉。堿水解的缺點(diǎn)是：水解過程中多數(shù)氨基酸會遭到不同程度的破壞，并且產(chǎn)生消旋現(xiàn)象（所得產(chǎn)物是D-氨基酸和L氨基酸的混合物）。優(yōu)點(diǎn)是：在堿性條件下色氨酸穩(wěn)定，能定量回收。

酶水解：酶水解獲得的是蛋白質(zhì)的部分水解產(chǎn)物，主要用于蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)分析。常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。酶水解的優(yōu)點(diǎn)是：不產(chǎn)生消旋作用，也不破壞氨基酸。缺點(diǎn)是：使用一種酶往往水解不徹底，需要幾種酶協(xié)同作用，才能使蛋白質(zhì)完全水解。此外，酶水解所需時間較長。因此，酶水解法主要用于蛋白質(zhì)的部分水解。

實(shí)踐經(jīng)驗(yàn)告訴我們，吃雞蛋前要將雞蛋煮熟，并且知道煮熟的雞蛋蛋白會變成固態(tài)，不再溶于水：實(shí)踐經(jīng)驗(yàn)還告訴我們，為了防止病人不受感染。必須對醫(yī)療器具進(jìn)行消毒。我們?yōu)槭裁匆獙﹄u蛋和醫(yī)療器其進(jìn)行這樣的處理？或者說這樣處理的根據(jù)是什么呢？從生化觀點(diǎn)來看是利用蛋白質(zhì)分子在物理或化學(xué)因素的影響下，原有的空間構(gòu)象發(fā)生改變，從而造成蛋白質(zhì)分子原有的理化性質(zhì)和生物活性的改變。這種現(xiàn)象在生物化學(xué)上叫作蛋白質(zhì)的變性。

能使蛋白質(zhì)變性的因素很多，化學(xué)因素有強(qiáng)酸。強(qiáng)堿、重金屬離子，以及某些弱酸、尿素、酒精、丙酮等；物理因素有加熱（70~100℃）、剛烈振蕩或攪拌、超聲波、強(qiáng)磁、紫外線照射及X射線等。

蛋白質(zhì)變性后首先是失去原有的生物活性，如酶失去催化能力、激素失去激素活性等。蛋白質(zhì)生物活性的喪失是蛋白質(zhì)變性的主要特征。

變性后的蛋白質(zhì)還表現(xiàn)出各種理化性質(zhì)的改變，如溶解度降低，易形成沉淀析出。此外，還有結(jié)晶能力喪失，球狀蛋白分子形狀改變等。

從蛋白質(zhì)本身結(jié)構(gòu)看，肽鏈變得松散，易被蛋白水解酶消化，因此，一般認(rèn)為，蛋白質(zhì)在體內(nèi)消化的第一步是蛋白質(zhì)的變性。

蛋白質(zhì)變性在實(shí)際應(yīng)用上具有重要意義。在臨床工作中經(jīng)常應(yīng)用酒精加熱、紫外線等來消毒、殺菌，實(shí)際上也就是利用這些手段，使菌體和病毒的蛋白質(zhì)變性而失去其致病性和繁殖能力、在化驗(yàn)工作中常用鎢酸或三氯醋酸使血液中的蛋白質(zhì)變性沉淀，然后取濾液進(jìn)行血液中非蛋白化合物的分析在正金屬鹽中毒急救時也常常利用蛋白質(zhì)的這一特性。例如，汞中毒時，早期可以服用大最乳制品或雞蛋清，使蛋白質(zhì)在消化道中與汞鹽結(jié)合成變性的不溶解物，以阻止有毒的求離子吸收入體內(nèi)。然后再設(shè)法將沉淀物自胃中洗出。

一般認(rèn)為蛋白質(zhì)的變性作用，主要是蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生了改變。因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子是通過氫鍵，離子鍵等，使蛋白質(zhì)形成一定的空間構(gòu)型的，而促使變性的理化因素可使氫鍵、離子鍵等斷裂，這時，蛋白質(zhì)分子就從原來有序的卷曲的緊密結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o序的松散的伸展結(jié)構(gòu)。但在變性過程中，蛋白質(zhì)分子中的肽鍵并術(shù)斷裂.它的化學(xué)組成也沒有改變，也就是說，蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)并沒有改變、變性后的'l質(zhì)溶解度降低，也是由于肽鏈的展開，使原來朝向分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)趨向表面，原來分布在分子表面的親水基團(tuán)被掩益，從而造成蛋白質(zhì)分子表面構(gòu)成水膜的程度下降，蛋白質(zhì)水合作川減少。

蛋白質(zhì)的變性作用如果不過于激烈，蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部結(jié)構(gòu)變化不大，變性是可逆的。例如，胃蛋白酶加熱到80~100℃時會失去溶解性，并喪失消化蛋白質(zhì)的能力，但如果再將溫度降到37℃。就會恢復(fù)溶解性與消化蛋白質(zhì)的能力

蛋白質(zhì)的變性作用并不都是可逆的，隨著變性時間的延長，條件的加劇，變性的程度也會加深，如反腐就是大民蛋白在煮沸和加鹽的條件下形成的變性蛋白的凝固體。這樣的變性作用是不可逆的。

由于蛋白質(zhì)的變性作用具有上述條件和特點(diǎn)，在制備蛋白質(zhì)和酶制劑，以及進(jìn)行蛋白質(zhì)的操作時，應(yīng)注意保持低溫，并避免強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬鹽類的作用，以及振蕩等情況發(fā)生；相反，在需要去掉不必要的蛋白質(zhì)時，則可利用蛋白質(zhì)的變性作用使之沉淀而除去。